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7 de septiembre de 2013

¿Qué tanto afecta a nuestro cuerpo la falta de sueño?

¿Qué ocurre dentro de nuestros cuerpos después de una racha de noches con poco sueño? Puede afectar a nuestro cuerpo en muchos niveles, de acuerdo con un estudio de la Universidad de Surrey.

Se analizó la sangre de 26 personas después de que habían pasado una semana durmiendo hasta 10 horas cada noche. Luego pasaron una semana durmiendo menos de 6 horas diarias, y se compararon ambas muestras.

Se descubrió que más de 700 genes se alteraron durante este cambio. Cada uno de ellos contiene las instrucciones para construir proteínas, así que se alteró el contenido químico del cuerpo. En ocasiones se produjeron más proteínas, pero en otros casos se entorpecían las funciones.

También se encontró que se ven afectados el sistema inmune y la forma en que el cuerpo responde al daño y al estrés. “Claramente, el sueño es crítico para reconstruir el cuerpo” dijo el profesor Colin Smith, “si no podemos reparar y reemplazar a nuestras células, entonces eso nos llevará a enfermedades degenerativas”.
 
Por si fuera poco, existen demasiadas personas que obtienen mucho menos horas de sueño, o por tiempos más prolongados, que los sujetos del estudio, así que estos padecimientos son comunes. Por suerte, se pueden prevenir con tomar una o dos horas extras de sueño

Fuente:

Ecoosfera

27 de agosto de 2013

Descifran la "máquina de guerra" de las bacterias


Una diminuta pero letal arma de ataque capaz de enfermar y matar a la célula huésped al perforar su membrana. Así es el mecanismo de agresión de algunas bacterias, cuyo exacto funcionamiento acaba de descifrar, paso a paso, una reciente investigación.

Científicos de la Escuela Politécnica Federal de Lausanne (EPFL), en Suiza, lograron desmantelar esta pequeña máquina y encontraron un conjunto de proteínas que se despliegan oportunamente para formar una especie de espolón.

Y esta precisa descripción estructural constituye una valiosa información para desarrollar estrategias en la lucha contra los patógenos cada vez más resistentes a los antibióticos.

"Estudiamos una cepa de la bacteria de la especie aeromona y descubrimos nueva información estructural sobre una familia diferente que no había sido caracterizada estructuralmente, que es la de la (toxina) aerolisina, una de estas máquinas de guerra que utiliza la bacteria aeromona para atacar la célula huésped", explica Matteo Dal Peraro, uno de los autores del estudio, en conversación con BBC Mundo.

La bacteria Aeromona hidrophyla es bien conocida por los viajeros, ya que es la causante de los comunes trastornos intestinales.

"Sólo otras dos familias habían sido caracterizadas estructuralmente y mecánicamente, y esta es la tercera, una nueva, y ese es el impacto de nuestra investigación", puntualiza Del Peraro.

Un comando de proteínas 

Modelo molecular del poro de proteínas

Este modelo muestra el movimiento de las proteínas justo antes de formar el poro. Los científicos lo llaman preporo.

El arma bacteriana se activa con un péptido, una pequeña molécula orgánica, que se desprende al entrar en contacto con las enzimas del organismo huésped.

Entonces las siete proteínas involucradas en este proceso se pliegan y se unen para formar un anillo que, en su momento, se despliega en la forma de un espolón – al que los científicos llaman poro– y perfora la membrana de la célula huésped.

Lo interesante es que este es un proceso mecánico a nivel molecular, que no involucra reacciones químicas.

Los científicos utilizaron técnicas como cristalografía de rayos X, criomicroscopía electrónica y dinámica molecular para crear un modelo computacional y desmantelar paso a paso la "maquinaria de guerra" de la aeromona.

"El mecanismo de ataque es muy simple pero al mismo tiempo sofisticado", dice Dal Peraro.
"Y en nuestro estudio pudimos obtener información estructural por primera vez sobre la formación de este poro y también información mecánica sobre cómo estas siete proteínas se juntan y forman el poro resultante."

Otras bacterias 

Modelo molecular del arma bacteriana

Aquí el modelo muestra la formación del poro que perfora la membrana celular. 

El mecanismo de ataque analizado por los científicos no es exclusivo de la bacteria aeromona.

Por eso se cree que esta nueva información puede ser útil en el combate contra las bacterias cada vez más resistentes a los antibióticos.

Según los investigadores, las toxinas aerosilinas podrían estar presentes en bacterias como staphylococcus aureus, bacillus anthrasis y pseudomona aureoginosa, todas relacionadas con las infecciones intrahospitalarias.

"Si se confirma que estas otras bacterias comparten el mismo mecanismo de acción, entonces la información estructural que nosotros revelamos para la especie aeromona podría transferirse a las otras especies y usando esta información estructural podríamos diseñar pequeñas moléculas que inhiban la formación del poro, básicamente que impidan la unión de las siete proteínas", explica el científico biomolecular.

De acuerdo con otro de los autores del estudio, Gisou Van der Goot, el descubrimiento abre nuevas perspectivas terapéuticas dirigidas al "armamento bacteriano" antes que a la bacteria misma.

"Esto podría tener la ventaja de no causar mutaciones, y por consiguiente resistencia, en las bacterias patógenas", afirma el investigador.

"Pero este es sólo uno de los mecanismos posibles de acción, hay muchos de complejos sistemas que atacan la célula huésped, y habría que atacar a todos ellos para tener un mayor efecto", advierte Dal Peraro.

Fuente:

BBC Ciencia

14 de marzo de 2013

¿Existe la proteína de la felicidad?

¿Qué nos hace felices? ¿La familia? ¿Los amigos? ¿El dinero? ¿El amor? Según científicos de la Universidad de California (UCLA), al menos a nivel químico todo está en manos de un péptido que actúa como neurotransmisor y que recibe el nombre de hipocretina. Tal y como publican los investigadores en Nature Communications, la concentración de este péptido aumenta cuando nos sentimos felices mientras que disminuye cuando nos encontramos tristes y abatidos.

Los experimentos llevados a cabo midiendo los niveles de hipocretina en ocho pacientes mientras veían la televisión, interactuaban con otros sujetos, comían, etc. mostraron que los niveles de hipocretina eran máximos cuando se experimentaban emociones positivas, así como en interacciones sociales y en situaciones que suscitaban enfado. Además, este péptido siempre se asociaba con el estado de vigilia. Por otro lado, los científicos aseguran haber comprobado que, en su ausencia, "dejamos de buscar la sensación de placer". "Anormalidades en la activación de este sistema podrían contribuir a diversos trastornos psiquiátricos", concluye Jerome Siegel, coautor del estudio.

Actualmente se usan antagonistas de la hipocretina como píldoras para dormir, lo que, según se desprende del nuevo trabajo, además de cambiar los patrones de sueño podría alterar negativamente el estado de ánimo. De hecho, Siegel y sus colegas están convencidos que administrar directamente hipocretina a humanos podría mejorar el estado de ánimo y los niveles de alerta. Dicho de otro modo, esta proteína podría convertirse en la "píldora de la felicidad".


Fuente:

Muy Interesante

1 de diciembre de 2012

Vacuna basada en el ARN podría acabar con la gripe

Vacuna basada en el ARN podría acabar con la gripe
Las vacunas tradicionales ofrecen protección anual de las cepas más recientes de gripe, la razón es que los virus mutan y evolucionan tan rápido que se vuelve al punto de inicio cada año. Una nueva vacuna podría dar con la clave hacia el fin de la gripe para siempre.

Y es que las vacunas actuales trabajan esencialmente en el estudio de nuestro sistema inmunológico para reconocer un par de proteínas claves conocidas como HA y NA que se encuentran en el virus. Sin embargo, estas proteínas cambian constantemente, razón por la que se necesitan nuevas vacunas constantemente.

La clave por tanto es encontrar una manera de apuntar sobre algo que nunca cambie en el virus, lo que daría inmunidad en el tiempo contra múltiples cepas del virus de la gripe. De hecho, una propuesta anterior para una vacuna universal de la gripe consistía en ir tras otras proteínas en el virus de la gripe que no evolucionaran tan rápido como HA y NA.

La idea que ahora se está estudiando es la de un nuevo tipo de vacuna que apunta a subyacentes de ARN que conducen al proceso de creación de las proteínas NA y HA, independientemente de su forma. Según Lothar Stitz, del Instituto Friedrich-Loeffler en Alemania:
El mARN que controla la producción de HA y NA en el virus de la gripe puede ser producido en masa en unas pocas semanas. Podría ser convertido en polvo liofilizado sin necesidad de refrigeración, a diferencia de la mayoría de vacunas que deben mantenerse frías.
Una inyección de mARN es recogida por las células inmunes, que se traducen en proteínas. Estas proteínas son reconocidas por el cuerpo como extraños, generando una respuesta inmune. El sistema inmunitario sería capaz de reconocer estas proteínas si se encuentra con el virus posteriormente, lo que le permitiría luchar contra esa cepa de gripe.
Lo que los investigadores alemanes han descubierto es una proteína llamada protamina, una proteína que protege a las vacunas de ARN a que sean eliminadas por el torrente sanguíneo. Una nueva vía hacia la fabricación de una vacuna que pueda acabar con la gripe para siempre. Los científicos hablan de un proceso largo antes de confirmar su eficacia, aunque los primeros resultados han sido muy prometedores.

Fuente:

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19 de octubre de 2012

Algunos mitos y leyendas sobre las calorías

 
Es frecuente entre las personas que quieren mejorar su peso, aunque también entre algunos expertos en materia de dietética, dar una importancia absoluta a las calorías. En ocasiones incluso las estrategias utilizadas giran únicamente en torno al aporte energético (o sea, a las calorías) sin otorgar relevancia a la calidad nutricional. Ese es el caso, por ejemplo, de una noticia que saltaba a los titulares hace un tiempo sobre  un profesor universitario que había perdido 12 Kg comiendo exclusivamente pastelitos para demostrar que lo importante son las calorías y no el contenido nutricional.

Obviamente, la termodinámica es indiscutible pero somos muchos los que creemos que puede haber algo más tras este pragmático enfoque. Es por ello que hoy vamos a debatir acerca de un gran mito que, a su vez, ha generado la aparición de muchos otros.

Una caloría es una caloría:

El supuesto de “una caloría es una caloría” surgió hace varias décadas y todavía hoy es tomado por muchos como un dogma. La frase viene a significar que todas las calorías (ya provengan de hidratos de carbono, de proteínas, de grasas o de alcohol) son iguales en referencia a su efecto sobre el peso corporal.

Sin embargo, hay bastantes indicios que nos demuestran que esto no es cierto. Al menos no al cien por cien. Y es que, actualmente podemos afirmar que no todas las calorías son iguales, en parte gracias a estudios como el publicado el pasado verano en el Journal of the American Medical Association (JAMA) y del cual ya os hablamos extensamente aquí. En él se concluía que, por ejemplo, una dieta baja en grasas reducía el metabolismo en mayor medida que una dieta de bajo índice glucémico.

También a este estudio llevado a cabo por la universidad estatal de Pensilvania (Penn State), que encontró que una dieta que incluyera cereales de grano entero en lugar de cereales refinados produce una mayor pérdida de grasa abdominal y reduce un indicador de inflamación como es la proteína C reactiva, en comparación con una dieta idéntica pero que incluye cereales refinados.

Otro estudio, aunque esta vez llevado a cabo sobre monos en la Wake Forest University, de Carolina del Norte, halló que una dieta rica en grasas trans inducía obesidad abdominal y resistencia a la insulina a un grupo de monos alimentados sin un exceso de calorías y en comparación con otro grupo de monos alimentados de igual forma pero con grasas monoinsaturadas en lugar de las trans. Es por ello que concluye que en condiciones de alimentación controlada y a largo plazo, el consumo de ácidos grasas trans es un factor independiente en la ganancia de peso corporal (al menos en monos).

Contar calorías en la pérdida de peso:

Otra de las consecuencias que ha supuesto el dar tan absoluta relevancia a las calorías, es tratar la pérdida de peso como si de unas meras operaciones matemáticas de sumas y restas se tratara. Personalmente he visto mucha gente con su recuento personal del tipo: “Anoche me zampé un helado de 320 kcal, pero ya he contrarrestado porque he estado 28 minutos en la elíptica y me ha marcado que he quemado 400. Casi 100 más. Si llego a hacer 10 minutos más esta noche podría comerme otro helado“.

Imagino que muchos ya sabréis la (in)exactitud que puede llegar a tener un aparato de gimnasio a la hora de contar las calorías utilizadas, especialmente cuando algunos marcan que haciendo un ejercicio idéntico se “queman” las mismas calorías dando igual si pesas 50 ó 110 Kg. Sin embargo, la fiabilidad del etiquetado nutricional también es algo que en muchas ocasiones deja que desear, además de que para poder contar las calorías de muchos alimentos será necesario tener una buena base bromatológica para conocer la energía que aporta cada uno. Aunque lo más significativo, sin duda, es la dificultad que entraña tener en cuenta las cantidades de cada alimento.

Incluso para los propios dietistas-nutricionistas que contamos con una mayor formación que el público general y que además trabajamos diariamente con cantidades, valores energéticos y demás nos es casi imposible contar calorías con relativa exactitud. Realmente se trata de un esfuerzo considerable que sólo sirve para hallar una cifra algo aproximada y, en ocasiones, muy desviada de la real. Es por todo esto por lo que repetimos hasta la saciedad que contar calorías no es productivo.

Aunque, en mi opinión, lo que sí puede ser útil es conocer el valor calórico aproximado de cada grupo de alimentos. Pero no para empezar a sumar y restar, sino para saber cuáles son los que poseen una baja/media/alta densidad energética y así establecer prioridades en su consumo diario.


Imagen cedida por Lara Lombarte @Llombarte

Conclusiones:

A la fin, si se trata de modificar nuestro peso corporal el número de calorías tiene mucho que decir pues la termodinámica es innegable y si pretendemos perder peso debemos “quemar” más calorías de las que “introducimos”. No obstante, existen otros factores como la saciedad, el metabolismo en reposo o el sistema hormonal que pueden verse afectados de muy diversas formas por la composición de la dieta aún aportando las mismas calorías. Estos factores pueden, pues, repercutir directamente en el peso corporal, por lo que dar una importancia absoluta a las calorías no debe ser la principal y única herramienta de una estrategia dietético-nutricional. Sino, como hacía el profesor que comía pastelitos, sólo tendríamos que comer “chuminadas” pero en menor cantidad para conseguir una exitosa pérdida de peso.

Fuente:

11 de octubre de 2012

Nobel de Química por trabajo clave para el futuro de los medicamentos

Brian Kobilka y Robert Lefkovitz, galardonados con el Premio Nobel de Química 2012


El trabajo de Koblinka (izq.) y Lefkovitz podría llevar a medicamentos más efectivos.

Los estadounidenses Robert Lefkowitz y Brian Kobilka fueron galardonados con el Premio Nobel de Química 2012.

La Real Academia Sueca de Ciencias explicó que los dos investigadores se destacaron por su trabajo sobre cómo una familia de receptores permiten a las miles de milones de células de nuestro cuerpo percibir su entorno. 
 
Se trata de un mecanismo tan crucial, que cerca de la mitad de los medicamentos producidos por la industria farmacéutica funcionan interactuando precisamente con esos receptores, llamados receptores acoplados a proteínas G (G protein linked receptors, GPLR). La Academia señaló que el trabajo de Lefkowitz y Kobilka podría llevar a medicamentos más efectivos y con menos efectos secundarios. 
Receptores acoplados a proteínas G Imagen SPL

Los receptores acoplados a proteínas G traducen los cambios fuera de la célula en información que genera respuestas.

Los receptores acoplados a proteínas G se encuentran en la membrana exterior de las células. Cuando hay cambios, por ejemplo, en los niveles de adrenalina o neurotransmisores como la serotonina, los receptores son los que perciben estas moléculas fuera de la célula activando la comunicación con el interior de la misma y finalmente su respuesta.

Los cruciales GPLR son los que permiten que medicamentos para la presión alta, el mal de Parkinson, la migraña o problemas psiquiátricos entre otros tengan efecto.

Sven Lidin, de la Academia Sueca, inició el anuncio con un grito frente a los periodistas reunidos en la sala. "La descarga de adrenalina que se obtiene cuando uno se asusta", explicó, "es sólo una manifestación de esta vasta red de receptores que comunica una señal química a través de miles de millones de células, traspasando membranas celulares de otro modo impenetrables".

Explicando la concesión del galardón, una de las científicas de Academia pidió una taza de café, diciendo a continuación a la prensa internacional: "sin esos receptores cruciales no podría ver, oler ni saborear este café".

Existen más de 1.000 GPLR, que fueron comparados por científicos de la Academia a recepcionistas que hablan en diferentes idiomas, respondiendo a diferentes hormonas o neurotransmisores y causando respuestas en las células.

"Emocionado"

Lefkovitz y Kobilka trabajaron juntos en el Instituto Médico Howard Hughes en Maryland. Kobilka se encuentra actualmente en la Universidad de Stanford.

Momentos después del anuncio, Lefkovitz recibió una llamada que fue transmitida en vivo. El científico señaló que los GPLR se encuentran "posicionados en forma crucial para regular cada uno de los procesos fisiológicos de los seres humanos".

Dibujo para ilustrar el funcionamiento de los receptores acoplados a proteínas G

Los receptores GPLR fueron equiparados a recepcionistas de las células que hablan diferentes idiomas.

"Me siento muy emocionado", dijo el investigador.

"Estaba profundamente dormido y como duermo con tapones en los oídos no escuché el llamado, pero mi esposa me dio un codazo. Recibir el premio fue un shock y una gran sorpresa. Sólo he alcanzado a hablar por Skype con Brian", dijo Lefkovitz, refiriéndose al otro galardonado.

El premio está dotado con ocho millones de coronas suecas, cerca de US$1,2 millones.

El anuncio del Premio Nobel de Química sigue al de los galardones en Medicina, en lunes, y Física, el martes. El premio de Medicina fue concedido al británico John B. Gurdon y al japonés Shinya Yamanaka por sus investigaciones en el campo de las células madre, que han "revolucionado" la comprensión científica de cómo "se desarrollan las células y los organismos".

El Nobel de física fue otorgado a los expertos en física cuántica Serge Haroche, de Francia, y David J. Wineland, de Estados Unidos, por sus trabajos sobre la interacción entre la luz y la materia que podría llevar a la creación de computadoras superrápidas.

Este jueves se anunciará el premio en Literatura y el viernes el Nobel de la Paz. El último en ser anunciado, el próximo lunes, es el premio de Economía.

Fuente:

BBC Ciencia

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10 de octubre de 2012

El Nobel de Química premia los avances en dianas terapéuticas

Robert J. Lefkowitz, a la izquierda, y Brian Kobilka, premios Nobel de Química 2012. | Efe
Robert J. Lefkowitz, a la izquierda, y Brian Kobilka, premios Nobel de Química 2012. | Efe
  • Los científicos identificaron la existencia y mecanismo de unos receptores
  • Son estructuras de la membrana celular que detectan las señales externas
  • Su función es informar a la célula de todo lo que ocurre fuera de ella
  • Un gran número de medicamentos se dirige contra estos receptores celulares
El Nobel de Química ha premiado este año a los investigadores Robert Lefkowitz y Brian Kobilka por sus trabajos sobre el funcionamiento de los receptores acoplados de proteínas G, un campo de estudio que ha abierto la puerta a nuevas e importantes dianas farmacológicas.

Durante décadas, fue todo un misterio saber cómo las células podían reconocer cambios en su entorno y reaccionar ante estas variaciones. La célula tiene que notar lo que pasa en el exterior, fuera de su membrana, para adaptar su metabolismo a esos cambios y además tiene que hacerlo sincronizadamente con el resto de células. Se sabía que las hormonas viajan por el cuerpo y van avisando a las células de las distintas situaciones, por ejemplo de que toca dormir, comer o de que hay un olor extraño. El enigma era cómo se producía esa transmisión de información.

La hipótesis de la que partieron muchos científicos era la existencia de algún tipo de receptores en la superficie celular, pero hasta que Lefkowitz comenzó a usar la radioactividad en 1968 nadie los había podido identificar.

Gracias a la radiación, su equipo consiguió localizar varios de estos 'sensores'. Es más, incluso lograron extraer a uno de ellos -que respondía ante la adrenalina y denominado receptor beta adrenérgico- , lo que les permitió empezar a conocer su funcionamiento.

Fue Lefkowitz quien se dio cuenta de la estructura de este sistema de comunicación celular. 

"Resumiendo se podría decir que tiene tres componentes: la señal, el receptor y la proteína. El primero es el estímulo exterior a la célula (que viene del de dentro o fuera del cuerpo), como por ejemplo el átomo de luz o una hormona. El segundo componente sería el propio receptor, algo así como el interfono que conecta el exterior de un piso con el interior. Y por último, estaría la proteína G, que vendría a ser la asistenta de la casa que, en función de la señal, hace una cosa u otra dentro del hogar", ejemplifica Ernest Giralt, coordinador del Programa de Química y Farmacología Molecular del Institut de Recerca Biomèdica (IRB Barcelona) y Catedrático de la UB.

En 1980 llegó el siguiente gran logro. Ya con la presencia de Kobilka, consiguieron aislar el gen encargado de codificar el receptor beta adrenérgico, cuya función principal es reconocer la presencia de adrenalina y hacer que la célula se contraiga más rápidamente.

Esto les llevó a darse cuenta de que existía toda una familia de receptores que se parecían mucho entre sí y funcionaban de la misma manera: los ahora conocidos como receptores acoplados a las proteínas G.

Detección de los sentidos y las hormonas

De esta manera, ahora se sabe que en el cuerpo humano hay miles de receptores de este tipo que están implicados en muchos procesos fisiológicos al ser mediadores de muchas moléculas como hormonas, proteínas, etc. Entre otras funciones, participan en la detección de muchos sentidos. Al igual que los ojos, la nariz y la boca tienen sensores para la luz, los olores y los sabores, en el interior del cuerpo también las células tienen sensores similares que le permiten conocer su entorno y adaptarse a nuevas situaciones.

El olor o la vista son la respuesta a sustancias químicas que hay en el ambiente. 

"Estas sustancias tienen una forma que es reconocida por el receptor y, una vez este detecta su presencia, cambia de estructura y eso a su vez es detectado por las proteínas G en el interior de la célula, lo que a su vez genera cambios que terminan traduciéndose en un olor, por ejemplo", explica Federico Mayor Menéndez, catedrático de Bioquímica y Biología Molecular de la Universidad Autónoma de Madrid, investigador del Centro de Biología Molecular Severo y presidente de la Sociedad Española de Bioquímica y Biología Molecular.

Tal y como explica Mayor Menéndez, los descubrimientos de Lefkowitz hicieron posible identificar estos receptores a principios de los 80 para, posteriormente, desentrañar el mecanismo de señalización y regularización, es decir, su modo de actuación. "Fue Kobilka el que finalmente descubrió su estructura molecular [cuyos datos se publicaron en la revista Nature en 2011]. Se trata de una proteína serpentina que cruza siete veces la membrana celular, de ahí que coloquialmente se les diga receptores serpentina. Además, mostró su estructura cuando están activados y cuando están apagados, es decir, con y sin señal", explica este investigador que fue colega de Kobilka y discípulo de Lefkowitz entre 1985 y 1986, cuando estudió en su laboratorio, y que afirma "alegrarse enormemente por el reconocimiento".

Diana de medicamentos

Estas 'máquinas' moleculares son las dianas del 50% de los medicamentos actuales. "Por ejemplo, el tratamiento del asma está basado en fármacos contra estos receptores, lo mismo que la terapia contra la hipertensión o el formado por antiácidos", señala Mayor Menéndez.

Los receptores serpentina también participan en la detección y regulación de muchas hormonas, por ejemplo en la hormona luteinizante, una de las responsables de la menstruación, la oxitocina, cuyo papel es fundamental en el parto, o la vasopresina, que tiene relación con la constricción de los vasos y la tensión arterial.

"La contribución concreta de estos investigadores es más importante desde el punto de vista biológico que desde la química médica. Porque los fármacos que tienen por diana estos receptores habían sido descubiertos antes de su hallazgo, mediante prueba y error. Lo que sí que es posible es que la aportación de estos científicos contribuya podría permitir de cara al futuro una nueva manera de hacer las cosas, ahora se pueden desarrollar los fármacos de manera distinta. Es posible que se abra una nueva ventana de oportunidades", asegura Giralt.

Los investigadores premiados se repartirán los diez millones de coronas suecas con los que está dotado el premio (1.100.0000 euros).

Este galardón sucede a los ya conocidos esta misma semana de Medicina y Física, que han premiado, respectivamente, a los padres de la reprogramación celular, John P. Gurdon y Shinya Yamanaka, y a los pioneros de la física cuántica, Serge Haroche y David Wineland.

El año pasado, el Nobel de Química premió a Daniel Shechtman, del Instituto Israelí de Tecnología de Haifa, por su descubrimiento de los cuasicristales, estructuras atómicas construidas mediante mosaicos similares a los del mundo árabe, como los que adornan la Alhambra de Granada, pero que nunca se repiten a sí mismas. Es decir, no siguen el patrón de construcción de los cristales convencionales que forman estructuras simétricas.

El jueves y viernes de esta misma semana se darán a conocer dos de los galardones más esperados cada año, el de Literatura y de la Paz, respectivamente.

Fuente:

El Mundo Ciencia

24 de septiembre de 2012

Un buen desayuno con huevos y yogur ayuda a controlar el apetito

desayunar-proteinasDesayunar huevos, yogur y otros alimentos ricos en proteínas aumenta la sensación saciedad y ayuda a controlar el apetito a lo largo de todo el día, así como a “picar” menos antes de la siguiente comida, según se desprende de un reciente estudio de la Universidad de Missouri (EE UU). Para llegar a esta conclusión, los investigadores usaron imágenes obtenidas a través de resonancia magnética funcional con el fin de estudiar qué áreas del cerebro se activaban cada mañana en un grupo de adolescentes en función del contenido del desayuno. 

De este modo comprobaron que frente a los que tomaron cereales y leche para desayunar, los sujetos que consumían proteínas en forma de yogures y huevos al comenzar el día mostraban una mayor actividad en las áreas del cerebro que controlan la motivación por la comida y la recompensa, a la vez que se reducía su apetito.

“Un desayuno rico en proteínas puede mejorar el control del apetito y prevenir la obesidad en jóvenes”, apuntaban los autores en la revista Obesity.


Y además…
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27 de agosto de 2012

BBC: El movimiento dentro de una neurona, visto como nunca antes

 


Una nueva técnica de registro de imágenes le ha permitido a un grupo de científicos de Estados Unidos grabar el movimiento de proteínas en el interior de una neurona humana.

Usando proteínas bioluminiscentes de una medusa, lograron "iluminar" el interior de la célula nerviosa y captar espectaculares imágenes en las que se puede ver el movimiento de las proteínas en su labor de renovación de la estructura celular. 

"Tu cerebro está siendo montado y desmontado todos los días", explicó Don Arnold, profesor asociado de biología computacional y molecular de la Universidad del Sur de California.

"En una semana desde hoy, tu cerebro estará hecho de proteínas completamente distintas a las de hoy", aclaró. "Este video muestra el proceso. Sabíamos que esto pasaba, pero ahora podemos verlo pasar".

Cómo se regenera el cerebro

La nueva técnica utilizada en este experimento intenta mostrar cómo las proteínas son dirigidas a uno de los dos tipos de compartimentos existentes en una neurona: el axón y las dendritas.

Neurona

Las imágenes podrían permitir a los científicos comprender mejor el modo en que funcionan las neuronas.

El axón es la región de la célula responsable de transmitir señales eléctricas a otras células, mientras las dendritas reciben las señales de otras células.

"Durante décadas se ha sabido que las proteínas se dirigen específicamente a un compartimento u otro. Sin embargo, no podíamos entender cómo sucedía esta redirección hasta que pudimos ver a las proteínas viajando de un compartimento a otro", dijo Sarmad Al-Bassam, estudiante de doctorado y autor principal del artículo que presentó el proyecto en la revista Cell Reports.

Desde mediados de 1990, los científicos han sido capaces de iluminar proteínas en el interior de las células, incluyendo neuronas. Lo hicieron incorporando una proteína aislada de una medusa, conocida como proteína verde fluorescente, que emite un brillo verdoso cuando se le expone a luz azul.

Martin Chalfie, de la Universidad de Columbia; Roger Tsien, de la Universidad de California enSan Diego, y Osamu Shimomurra, de la Universidad de Boston, recibieron en 2008 el Premio Nobel de Química por inventar este procedimiento.

Resultado "sorprendente"

 El problema a la hora de estudiar el flujo de proteínas iluminadas dentro de una neurona es que las distintas vías se superponen en una misma célula, lo que dificulta el estudio del tráfico en su interior.

Al-Bassam y sus colegas resolvieron este problema mediante el desarrollo de una nueva técnica que consiste en el embalse una sola vía, lo que genera una acumulación de vesículas de transporte (pequeñas burbujas que se desplazan arriba y abajo en la neurona transportando la carga de proteínas) impregnada de las proteínas iluminadas. A continuación, utilizaron un fármaco para liberar la acumulación, de una vez, en un pulso luminoso.

"Nuestro resultado fue muy sorprendente", dijo Don Arnold.

"Hemos descubierto que en lugar de estar dirigidas específicamente a las dendritas, las vesículas transportan proteínas entrando en ambos compartimentos, pero luego se detienen y evitan moverse más allá del segmento inicial del axón".

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31 de enero de 2012

La Fundación BBVA premia al descubridor del mecanismo de destrucción de proteínas

Alexander Varshavsky.

Alexander Varshavsky.

  • Alexander Varshavsky nació en Moscú y es de nacionalidad estadounidense
  • Descubrió el papel de las ubiquitinas en la destrucción de proteínas

El Premio Fundación BBVA Fronteras del Conocimiento en la categoría de Biomedicina ha sido concedido en su cuarta edición a Alexander Varshavsky, del Instituto Tecnológico de California (EEUU), por descubrir "los mecanismos implicados en la degradación de proteínas, así como su importancia fundamental en los sistemas biológicos", señala el acta del jurado.

Varshavsky, nacido en Moscú en 1946, ha descubierto que las proteínas llamadas ubiquitinas funcionan como etiquetas uniéndose a las proteínas que deben ser destruidas, así como sus señales de reconocimiento y su especificidad, según señala la Fundación en un comunicado.

"Varshavsky demostró cómo la ubiquitina (…) se une a otras proteínas y las marca para su destrucción", indica el acta. "Este sistema es esencial en las funciones celulares habituales, desde el control de la transcripción genética, la síntesis de proteínas y la reparación del ADN; a la división celular y la respuesta al estrés".

Según el jurado, las investigaciones de Varshavsky han abierto todo un nuevo campo en la biomedicina, ya que ahora se sabe que hay una amplia variedad de enfermedades en que este mecanismo de degradación de las proteínas es defectuoso.

El trabajo de Varshavsky tiene implicaciones en la comprensión del cáncer y de las enfermedades del sistema inmune y neurodegenerativas, "incluyendo la enfermedad de Parkinson", cita el acta. "Es probable que los fármacos que actúan sobre el sistema de degradación de proteínas regulado por las ubiquitinas tengan una repercusión amplia en la medicina".

Los Premios Fundación BBVA Fronteras del Conocimiento reconocen el papel de la ciencia y la creación cultural como impulsores del progreso y bienestar de la sociedad. SEnlaceus ocho categorías abarcan las principales áreas y retos científicos, tecnológicos y socioeconómicos de nuestro tiempo.

Fuente:

El Mundo Ciencia

24 de enero de 2012

Estudian producir bioplásticos a partir de proteínas del arroz o la patata

Grupo De Investigadores De La US Que Trabaja En La Producción De Bioplásticos

El Grupo de Reología Aplicada y Tecnología de Fluidos Complejos de la Universidad de Sevilla (US), junto a investigadores de la Universidad de Huelva (UHU), trabaja en la producción de bioplástios con base protéica de origen animal. Para ello aprovechan las proteínas concentradas en el gluten de trigo o en subproductos procedentes de la fabricación del almidón de la patata y del arroz, así como los excedentes de la albúmina de huevo y el cangrejo rojo de las marismas del Guadalquivir.

"El objetivo de esta investigación es sustituir los polímeros sintéticos no biodegradables por otros más respetuosos con el medio ambiente a la vez que reutilizar los residuos y excedentes industriales", señala el catedrático de la Facultad de Química y director del grupo, Antonio Guerrero Conejo, según informa la US en un comunicado. Para ello, se desarrolla una primera etapa de mezclado de todos los componentes y una segunda fase que responde a procesos de extrusión o de moldeo por compresión o inyección.

Estos materiales plásticos biodegradables se emplean además en el envasado de alimentos con el fin de prolongar la vida y conservación del mismo, ya sea por contacto directo, incluyendo alguna sustancia biocida en la matriz de bioplástico, o a través de la modificación de la atmósfera del embalaje, por ejemplo captando parte del oxígeno y/o desprendiendo dióxido de carbono.

Por otra parte, y respecto al aprovechamiento del cangrejo americano, Guerrero Conejo explica que se trata de utilizar la proteína concentrada en una harina que se produce a partir de este crustáceo y que se comercializa como producto de alimentación animal, para darle un valor añadido y obtener emulsiones y geles. Dichas sustancias se aplican más tarde en la producción de salsas finas tipo mayonesa o aderezos para ensalada y alimentos como el surimi, respectivamente.

El Grupo de Reología Aplicada y Tecnología de Fluidos Complejos de la US está formado por 12 doctores y seis titulados superiores, entre los que se encuentran especialistas en viscosimetría, reometría en cizalla, extensional y de mezclado, reología y microscopía simultánea, análisis DMTA (flexión), ensayos de compresión-tracción y textura, tensiometría superficial e interfacial, reología interfacial, homogeneización de suspensiones y emulsiones, tratamientos de alta presión, producción de semisólidos en planta piloto, estabilidad física de dispersiones por dispersión múltiple de luz, distribución de tamaños de partículas por difracción láser y técnicas de microscopía óptica, láser confocal, epifluorescencia, electrónica (SEM, TEM) y AFM.

Además, están equipados con instrumental científico e informático de última generación, simuladores y acceso a numerosas bases de datos sobre bibliografía y patentes. Ofrece también una importante capacidad formativa en materias de su especialidad.

Fuente:

Europa Press

6 de octubre de 2011

Nuevo indicio de que el alzhéimer es una infección, como la enfermedad de las 'vacas locas'


Cerebro normal de ratón, a la izquierda, y cerebro con las placas características del alzhéimer (señaladas con flechas) en distintos periodos (en días) tras la inoculación.- J. C


La inyección de tejidos de enfermos provoca la enfermedad en ratones sanos.

El alzhéimer cada vez se parece más, para los científicos, a la enfermedad de las vacas locas y los priones, esas proteínas mal plegadas que misteriosamente lo propagan, serían los culpables. Los experimentos realizados en los últimos años apuntan a un origen infeccioso de esta demencia senil sin causa conocida y el más reciente constituye un importante indicio más, aunque no se pueda todavía asegurar.

Claudio Soto, de la Universidad de Texas y el español Joaquín Castilla, del CIC bioGUNE han inoculado extractos de cerebros de pacientes de alzhéimer en el cerebro de ratones y han comprobado que la consecuencia es la formación de los depósitos de la proteína beta-amiloide (mal plegada) que caracterizan la enfermedad. La acumulación de placas amiloides aumentó progresivamente con el tiempo después de la inoculación observándose lesiones características en áreas cerebrales muy alejadas del punto de inyección, señalan los científicos. "Nuestros resultados sugieren que algunas de las anomalías cerebrales asociadas con la enfermedad de Alzheimer pueden ser inducidas por un mecanismo de transmisión similar al que ocurre en las enfermedades espongiformes transmisibles también llamadas enfermedades priónicas", explica Castilla. La investigación se publica en la revista Molecular Psychiatry.

Este tipo de experimentos se han hecho habituales respecto a las enfermedades causadas por priones que son claramente transmisibles, como la de las vacas locas. ¿Quiere esto decir que ya se puede afirmar que el alzhéimer tiene un origen infeccioso? "La diferencia principal entre las enfermedades priónicas, eminentemente infecciosas, y la enfermedad de alzhéimer es que en las primeras el proceso de acumulación de priones en el cerebro del individuo infectado causa irremediablemente su muerte, mientras que la acumulación del péptido amiloidogénico de las placas de alzhéimer no la causa", dice Castilla. Los priones son unos agentes infecciosos muy particulares, que no se transmiten fácilmente entre individuos por lo que se sabe. Se plantea así si otras enfermedades neurodegenerativas, como las de Huntington y Parkinson y la esclerosis lateral amiotrófica, tienen el mismo origen.

El alzhéimer es una enfermedad complicada, de la que se desconocen todavía muchos aspectos. Por ejemplo, no se sabe si las placas de proteína mal plegada son la causa de la patología, que se traduce en muerte neuronal, o un síntoma más del exceso de este péptido. De hecho, los ratones no mostraron patología. "El principal problema a la hora de clasificar a la enfermedad de Alzheimer como una enfermedad infecciosa radica en la ausencia de modelos adecuados que reproduzcan cada uno de los procesos patogénicos de la enfermedad. Si bien hemos demostrado que el principal evento, la formación de placas amiloides, puede reproducirse artificialmente de forma similar a lo que ocurre en una infección de priones, extrapolar este dato a que la enfermedad de alzhéimer es una enfermedad infecciosa es aún prematuro", finaliza el investigador español.

Fuente:

El País CienciaEnlace

24 de febrero de 2011

La definición de la vida: El debate aún gira alrededor del arsénico

La vida en la Tierra está compuesta por un puñado de elementos esenciales de la tabla periódica. Recientemente, un grupo de investigadores afirmó que esta lista de ingredientes debería ampliarse, al haber encontrado una bacteria que, presumiblemente, intercambia fósforo por el venenoso arsénico.

Otros científicos se muestran escépticos, pero aún así consideran la idea de cambiar las reglas del libro de la bioquímica.

El cuerpo humano contiene alrededor de 60 elementos, pero sólo un tercio de ellos se consideran necesarios para la supervivencia. Mirando a través de todas las especies, los elementos más fundamentales son el carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre, ya que estos forman las moléculas básicas de la vida terrestre: ADN, proteínas e hidratos de carbono.

Por esto es por lo que el pequeño microbio GFAJ-1, ha causado tanto revuelo. Fue aislado del Lago Mono, rico en arsénico, de California por Felisa Wolfe-Simon, del Instituto de Astrobiología de la NASA, y sus colegas. En un reciente artículo de la revista Science, los investigadores informaron de que GFAJ-1 parece que puede construir su ADN y proteínas con arsénico en zonas en las que, por lo general, tiene fósforo.

El arsénico se encuentra justo debajo del fósforo en la tabla periódica, debido a que sus composiciones químicas son similares. Pero esta es exactamente la razón por la que el arsénico es tan mortal: sustituye al fósforo en las reacciones químicas, pero los compuestos de arsénico resultantes son un pobre sustituto.

La afirmación sobre GFAJ-1 “parece ser incompatible con 150 años de comprensión de la química del arsénico”, dice William Rufus-Bains de la Rufus Scientific en Cambridge, Reino Unido y el MIT.

Muchos científicos, al igual que Bains, sostienen que GFAJ-1 sobrevive en condiciones ricas en arsénico secuestrando el elemento en algún lugar de su célula. No creen que haya suficientes elementos de juicio aún para decir si la bacteria está en realidad codificando sus genes en ADN unido por arsénico.

“El ADN de arsénico es excepcional, por lo que exige pruebas excepcionales”, dice Steve Benner de la Fundación para la Evolución Molecular Aplicada.

Sin embargo, Benner y Bains no son inmunes a la idea de una vida escrita con una fórmula química diferente. Simplemente creen que es probable que ocurra en un mundo completamente diferente.

La bioquímica en Titán

Benner, por su parte, ha tratado de fabricar ADN de arsénico en el laboratorio, pero sin suerte. Culpa al hecho de que los ésteres de arsénico se rompen mil billones de veces más rápido que los ésteres de fósforo. (Estos ésteres son necesarios para la columna vertebral del ADN.)

Sin embargo, esto no descarta completamente el papel del arsénico en la biología. En la luna Titán de Saturno, donde las temperaturas rondan los -180 grados Celsius, el arsénico podría hacer una buena sustitución.

“Las moléculas que contienen fósforo serían muy estables en Titán”, dice Benner. “La reactividad del arsénico, en este caso, se convierte en una virtud.”

Titán tiene otras propiedades que lo convierten en un interesante banco de pruebas para las teorías alternativas sobre la vida. Dirk Schulze-Makuch de la Universidad Estatal de Washington ha considerado los lagos de metano y etano líquido que salpican el paisaje de Titán.

“Podemos preguntarnos: ¿qué podría vivir allí?” dice Schulze-Makuch. “¿Cómo de diferente puede ser la vida?”

El metano a menudo ha sido considerado como un posible sustituto para el agua como líquido para mantener la vida. Las grandes moléculas complejas a menudo se desintegran en el agua, pero eso es un problema menor en el metano y otros solventes hidrocarburos, explica Schulze-Makuch. Otra diferencia es que el carbono podría no ser el único elemento a elegir.

“El silicio funciona muy bien con el metano”, comenta Schulze-Makuch.

El silicio se encuentra por debajo del carbono en la tabla periódica, por lo que puede formar muchas de las mismas estructuras moleculares complejas por las que es famoso el carbono.

El silicio es el segundo elemento más abundante en la corteza de la Tierra (superando en número a los átomos de carbono en un factor de 1000), y sin embargo ninguno de nuestros vecinos son formas de vida basadas en el silicio. La razón es que el silicio normalmente forma óxidos de silicio en el agua, y con el tiempo estos óxidos se convierten en roca, que es un callejón sin salida para la bioquímica del silicio.

Sin embargo, en un paisaje frío donde el agua se congela, se pueden imaginar análogos de silicio de nuestros productos bioquímicos surgiendo a partir de una sopa primordial de metano o nitrógeno líquido. Bains está actualmente estudiando esta posibilidad.

Extremos de habitabilidad

Todo esto es terreno conocido para los fans de Star Trek. En el episodio de 1967 “Devil in the Dark”, el Dr. Spock se hace amigo de una forma de vida basada en silicio llamada Horta.

Un intento aún anterior de imaginar los límites de la bioquímica alienígena fue la novela de 1953 de ciencia ficción Iceworld de Hal Clement, en la que un planeta súper-caliente alberga vida que respira azufre gaseoso y bebe cloruro de cobre.

Ahora tenemos la prueba de que existen planetas súper-calientes como éste y son, tal vez, muy comunes. El primer exoplaneta rocoso confirmado, Kepler 10b, orbita tan cerca de su estrella madre que las temperaturas de la superficie se estima que se elevan por encima de 1000 grados Celsius, lo suficiente como para fundir el hierro.

“¿Es razonable buscar vida en el lado diurno de Kepler 10b?”, pregunta Bains. Él no cree que lo sea, pero evaluar la vida en ambientes aparentemente imposibles puede ayudar a los astrobiólogos a reducir su búsqueda.

“Si gente como yo puede gastar unas cuantas personas-año tratando de averiguar si es imposible o no la vida en Plutón, y ahorrar a los astrónomos observacionales años de trabajo y cientos de millones de dólares a la NASA en nuevos satélites que la busquen, parece un esfuerzo que vale la pena hacer”, comenta Bains.

Remodelando la cubierta de la química

Además del silicio, también se han considerado otros intercambios de elementos. Una combinación de nitrógeno y el fósforo pueden formar un conjunto diverso de moléculas de cadena larga y, por lo tanto, podrían reemplazar al carbono en, por ejemplo, un planeta con una atmósfera de amoniaco. El boro, también tiene propiedades similares a las del carbono, pero hay relativamente poco de este elemento ligero en el universo.

El papel del oxígeno en la química orgánica podría ser llenado por el cloro o el azufre. De hecho, algunos microbios se sabe que reemplazan de vez en cuando un de oxígeno de su ADN con azufre. Lo que es aún más común es que el propio azufre pierda su lugar por el selenio en algunas proteínas en particular.

Sin embargo, Bains y Schulze-Makuch hacen hincapié en que el intercambio que los científicos han observado en la biología de la Tierra sólo es ocasional. Ninguno de estos organismos podría sobrevivir a una sustitución completa. Como cuestión de hecho, los experimentos han demostrado que la sustitución del hidrógeno por su isótopo el deuterio enfermaría a un microbio e incluso mataría a un animal más grande. Esto es algo sorprendente, ya que el deuterio tiene esencialmente las mismas propiedades químicas que el hidrógeno.

“Cualquier intercambio de elementos tiene que venir acompañado de cambios importantes en todo lo demás”, dice Benner.

Así que si vas a soñar con su hipotética bioquímica, tienes que empezar de cero y demostrar cómo pueden unirse los ingredientes elementales para hacer un conjunto diverso de moléculas grandes con las que la evolución pueda jugar.

“Debemos tener la mente muy abierta dado que sólo conocemos un tipo de vida”, señala Schulze-Makuch. “No vamos a sacar nada fuera de la lista todavía”.


Autor: Michael Schirber
Fecha Original: 18 de febrero de 2011
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Ciencia Kanija

22 de septiembre de 2010

India desarrolla una papa transgénica que es 60% más alimenticia




En el post anterior hablamos sobre el salmón transgénico que ya cuenta con luz verde en ,os EE. UU. Y ahora, en la India. han desarrollado la papa transgénica ¿será, este transgénico, de consumo global?
P.D. Conocer Ciencia no alienta ni la investigación, ni la comercialización, ni el consumo de transgénicos.




Durante el estudio se introdujo en siete tipos de papa un gen de amaranto que es muy apreciado en la agricultura por sus elevados niveles de proteínas y varios aminoácidos esenciales


Un grupo de investigadores de India desarrolló una papa genéticamente modificada que contiene hasta un 60% más proteínas y niveles aumentados de aminoácidos.


En un artículo publicado el martes en Proceedings of the National Academy of Sciences , los científicos manifestaron la esperanza de que la papa transgénica encuentre buena aceptación debido a que emplea un gen de la semilla de amaranto, otro cultivo comestible.

“Dado que la papa constituye una parte importante de la dieta de muchas personas tanto en los países desarrollados como en desarrollo, parecería que esto puede sumar valor a los productos en base a papa con mayores beneficios para mejorar la salud humana”, escribieron los autores.

Alimento ancestral

El amaranto es una planta alta, de hojas abundantes y anchas que produce pequeñas semillas. Solía ser un nutriente central en la alimentación Azteca y de culturas americanas previas y comenzó a cultivarse en EE.UU . a fines de la década de 1970. La kiwicha, cultivo popular en el Perú, es una especie del amaranto.

Uno de sus genes, llamado AmA1, es considerado importante en términos agrícolas porque dota a la planta y a sus semillas con elevados niveles de proteína y concentraciones mayores de varios aminoácidos esenciales.

Los científicos, dirigidos por Subhra Chakraborty, del Instituto Nacional de Investigación del Genoma de las Plantas, en Nueva Delhi (India), insertaron el gen en siete tipos de papas y luego cultivaron el transgénico durante dos años.

Más proteínas


El equipo halló que las papas transgénicas contienen entre 35% y 60% más de proteína que el vegetal sin modificar y que también contienen niveles aumentados de aminoácidos, fundamentalmente de lisina, tirosina y azufre, sustancias que suelen ser limitados en la papa.

Los científicos indicaron que las papas transgénicas generadas se utilizaron para alimentar a ratas y conejos sin consecuencias adversas. Más de mil millones de personas consumen papa a diario en todo el mundo.

Fuente:

El Comercio Perú

15 de julio de 2010

¿Qué fue primero el huevo o la gallina?

Jueves, 15 de julio de 2010

¿Qué fue primero el huevo o la gallina?

Ahora ya lo sabemos: la gallina. Lea:

(cc) Laura R. Zambuto, James Gathany

(cc) Laura R. Zambuto, James Gathany

Uno de los mayores misterios de la historia de la humanidad podría haber sido resuelto por un grupo de científicos británicos.

Hace mucho tiempo se sospechaba que el huevo vino primero, pero ahora tenemos prueba científica de que en realidad la gallina llegó primero”, dijo el doctor Colin Freeman de la Universidad de Sheffield al diario Metro.

Los investigadores llegaron a esta conclusión luego de pasar datos de una cáscara de huevo en detalle por un supercomputador llamado HECToR, que determinó que para formar esa cáscara era necesaria una proteína específica que sólo está presente en… la gallina.

La proteína había sido identificada anteriormente y relacionada con la formación del huevo, “pero examinándola más de cerca hemos podido ver cómo controla el proceso”, explicó Freeman.

Ahora la pregunta que queda es: ¿de donde salieron las gallinas?

Link: Chicken came before the egg: “scientific proof” (CBS News)


Tomado de:

Fayer Wayer

19 de junio de 2010

Descifran por primera vez el proteoma completo del hongo de la penicilina

Sábado, 19 de junio de 2010

Descifran por primera vez el proteoma completo del hongo de la penicilina

Un grupo de científicos ha logrado descifrar por primera vez en la historia el proteoma completo del hongo productor de la penicilina, el "Pencillium chrysogenum", lo que posibilitará desarrollar cepas más resistentes contra las bacterias y reducir los compuestos contaminantes no deseables de las mismas.

Se trata de una investigación, financiada con fondos europeos, que se ha desarrollado en el marco del Instituto de Biotecnología de León (INBIOTEC), según ha explicado hoy en rueda de prensa el director del centro, Juan Francisco Martín.

Ya hace un año y medio, también científicos de INBIOTEC, en colaboración con investigadores de EE.UU y Europa, lograron secuenciar el genoma de este hongo productor de la Penicilina.

Ahora han dado un paso más allá, y por primera vez han logrado identificar las 980 proteínas que integran el proteoma del hongo.

Esta investigación es sumamente interesante en el campo de los antibióticos, ya que permitirá obtener derivados más efectivos y más resistentes contra las bacterias.

La Penicilina se descubrió a principios del siglo XX y, desde entonces, se lleva usando para combatir bacterias, que ofrecen en ocasiones resistencias.

Este avance no sólo servirá para obtener antibióticos más eficaces, sino para facilitar la investigación del proteoma de otras especies de Penicillium, también muy importantes y cuyas proteínas no han sido identificadas aún.

Tal es el caso del Penicillium Citrinum, un hongo que afecta a plantas y frutas; o el Marneffei, que produce infecciones en las vías respiratorias de los humanos, entre otras especies.

Para esta investigación, se separaron las proteínas de este hongo en lo que se denominan "geles" -una especie de cuadrados bidimensionales- en virtud de unas técnicas de vanguardia denominadas de electroforesis y de electroenfoque.

Al final, lo que se obtuvo fue un mapa en dos dimensiones de todas las proteínas del hongo.

Estas proteínas se llevaron a un espectrómetros de masas, que las fragmentó y las identificó informáticamente.

En la actualidad, toda esta información obtenida está en internet, según Martín.

Este mismo mes de junio una prestigiosa revista científica americana, "Molecular and Cellular Proteomics" se ha hecho eco del estudio.

Esta investigación forma parte de la tesis del estudiante de doctorado de la Universidad de Isfahan (Irán) Saeid Jami, dirigida por el director de INBIOTEC, Juan Francisco Martín, un investigador de prestigio internacional, miembro de la Academia Norteamericana de Microbiología.

La tesis ha estado co-dirigida por el doctor Carlos García Estrada.

Se trata de una línea de investigación más que se desarrolla en este centro tecnológico, en materia de análisis de genomas de microorganimos importantes desde el punto de vista industrial.

Esta investigación es fruto de dos proyectos financiados por la UE, el primero de ellos por el que se logró descifrar el genoma del hongo productor de la penicilina y, el segundo, el proteoma del mismo, todo ello con un presupuesto que ronda los 600.000 euros.

En INBIOTEC investigan una treintena de personas, que desarrollan en total una docena de proyectos.

Fuente:

ADN.es

16 de junio de 2010

¡Las células también conversan!

Miércoles, 16 de junio de 2010

¡Las células también conversan!

Las células de nuestro cuerpo se informan permanentemente unas a otras de su estado de salud a través de un código extracelular, según ha descubierto un equipo de investigadores del Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas (CNIO). El mal funcionamiento de este código de comunicación, apodado Flower, podría provocar cáncer, metástasis, o degeneración temprana de los tejidos y envejecimiento prematuro.

El intercambio de información sobre el estado de salud celular tiene un fin: que prevalezcan las más fuertes y sanas. “Flower es una proteína ubicada en la membrana celular que existe en tres formas diferentes (isoformas). Cada una de estas isoformas actúa a modo de etiqueta, marcando el estado de salud de las células”, explica Eduardo Moreno, coautor del trabajo. De este modo, las células se identifican a sí mismas y frente a sus vecinas como fuertes o débiles. "Las débiles son eliminadas y reemplazadas por células sanas”, aclara el investigador Jesús María López-Gay.

Aunque la investigación se ha realizado con células de la mosca Drosophila, ya se han iniciado los estudios en ratones y humanos con resultados inicialmente prometedores. De hecho, los científicos aseguran que tendrá importantes implicaciones biomédicas, ya que la mala comunicación mediante el código Flower podría favorecer ciertas enfermedades.

Fuente:

Muy Interesante

8 de junio de 2010

Describen una proteína clave para el desarrollo del sistema nervioso


Martes, 08 de junio de 2010

Describen una proteína clave para el desarrollo del sistema nervioso

Barcelona, 8 jun (EFE).- Investigadores del Institut de Recerca del Hospital Vall d'Hebrón y de la Universitat Autònoma de Barcelona han descrito por primera vez una nueva función de una proteína (FLIP-L), clave para el desarrollo del sistema nervioso y las conexiones entre las neuronas.

Este grupo de investigadores ha estudiado por primera vez por medio de una estudio con ratones las funciones en el sistema nervioso de esta proteína -que hasta ahora se había visto que servía de mecanismo de seguridad para la muerte celular programada- y han comprobado que tiene un papel determinante en la diferenciación de las células nerviosas.

Este rol determinante puede suponer una nueva orientación de algunas enfermedades, como las degenerativas del sistema nervioso o las enfermedades isquémicas.

Los autores del estudio explican que cuando a los ratones se les elimina la concentración de proteína FLIP-L no sobreviven porque no son capaces de desarrollar su sistema nervioso.

Por el contrario, cuando los ratones se manipulan para que tengan altos niveles de expresión de esta proteína, no sólo no mueren, sino que aumenta mucho su resistencia a la falta de oxígeno.

Esto confirma una hipótesis previa y podría abrir las puertas a explorar herramientas terapéuticas hasta ahora desconocidas para enfermedades tan frecuentes como la isquemia cerebral (ictus) o intentar valorar su papel en enfermedades neurodegenerativas como, por ejemplo, el Parkinson o el Alzheimer.

El estudio, dirigido por el doctor Joan X. Comella, responsable del Grupo de Investigación de Señalización celular, ha sido publicado en la revista Journal of Neuroscience.

Este grupo, de referencia en la Apoptosis o muerte celular programada, estudia la FLIP-L como proteína que previene esta muerte en las células del organismo.

Las células tienen un ciclo vital y llega un momento en que están programadas para "suicidarse", momento en el que la proteína FLIP-L hace de salvavidas, ya que en determinadas ocasiones, puede establecer un mecanismo de seguridad por el cual bloquea la muerte celular.

Así como estas funciones de FLIP-L son muy conocidas en el sistema inmune, hasta ahora, no existían referencias de su función en el desarrollo del sistema nervioso.

Algún grupo había apuntado que FLIP-L podría tener un papel protector ante procesos isquémicos cerebrales pero no había sido confirmado.

"Cuando en uno de los grupos de ratones se les eliminó la concentración de proteína FLIP, los ratones no sobrevivían. No eran capaces de desarrollar su sistema nervioso a pesar de tener presentes todos los niveles de los factores estimuladores del crecimiento de estas células", asegura Comella.

Cuando esta proteína FLIP-L se expresa en elevadas cantidades, induce la diferenciación y el desarrollo de motoneuronas y de otros tipos de células nerviosas, y actúa por lo tanto como un gen protector de este sistema nervioso.

En el sistema nervioso, a diferencia de otras localizaciones del organismo, FLIP-L se comporta de forma dual.

Por un lado tiene la función anti-apoptòtica -es decir, que impide la muerte celular-, muy conocida, y por otro lado tiene una función trófica, es decir, que promueve la diferenciación, en fases embrionarias, de las diferentes células nerviosas. EFE

Describen una proteína clave para el desarrollo del sistema nervioso

Barcelona, 8 jun (EFE).- Investigadores del Institut de Recerca del Hospital Vall d'Hebrón y de la Universitat Autònoma de Barcelona han descrito por primera vez una nueva función de una proteína (FLIP-L), clave para el desarrollo del sistema nervioso y las conexiones entre las neuronas.

Este grupo de investigadores ha estudiado por primera vez por medio de una estudio con ratones las funciones en el sistema nervioso de esta proteína -que hasta ahora se había visto que servía de mecanismo de seguridad para la muerte celular programada- y han comprobado que tiene un papel determinante en la diferenciación de las células nerviosas.

Este rol determinante puede suponer una nueva orientación de algunas enfermedades, como las degenerativas del sistema nervioso o las enfermedades isquémicas.

Los autores del estudio explican que cuando a los ratones se les elimina la concentración de proteína FLIP-L no sobreviven porque no son capaces de desarrollar su sistema nervioso.

Por el contrario, cuando los ratones se manipulan para que tengan altos niveles de expresión de esta proteína, no sólo no mueren, sino que aumenta mucho su resistencia a la falta de oxígeno.

Esto confirma una hipótesis previa y podría abrir las puertas a explorar herramientas terapéuticas hasta ahora desconocidas para enfermedades tan frecuentes como la isquemia cerebral (ictus) o intentar valorar su papel en enfermedades neurodegenerativas como, por ejemplo, el Parkinson o el Alzheimer.

El estudio, dirigido por el doctor Joan X. Comella, responsable del Grupo de Investigación de Señalización celular, ha sido publicado en la revista Journal of Neuroscience.

Este grupo, de referencia en la Apoptosis o muerte celular programada, estudia la FLIP-L como proteína que previene esta muerte en las células del organismo.

Las células tienen un ciclo vital y llega un momento en que están programadas para "suicidarse", momento en el que la proteína FLIP-L hace de salvavidas, ya que en determinadas ocasiones, puede establecer un mecanismo de seguridad por el cual bloquea la muerte celular.

Así como estas funciones de FLIP-L son muy conocidas en el sistema inmune, hasta ahora, no existían referencias de su función en el desarrollo del sistema nervioso.

Algún grupo había apuntado que FLIP-L podría tener un papel protector ante procesos isquémicos cerebrales pero no había sido confirmado.

"Cuando en uno de los grupos de ratones se les eliminó la concentración de proteína FLIP, los ratones no sobrevivían. No eran capaces de desarrollar su sistema nervioso a pesar de tener presentes todos los niveles de los factores estimuladores del crecimiento de estas células", asegura Comella.

Cuando esta proteína FLIP-L se expresa en elevadas cantidades, induce la diferenciación y el desarrollo de motoneuronas y de otros tipos de células nerviosas, y actúa por lo tanto como un gen protector de este sistema nervioso.

En el sistema nervioso, a diferencia de otras localizaciones del organismo, FLIP-L se comporta de forma dual.

Por un lado tiene la función anti-apoptòtica -es decir, que impide la muerte celular-, muy conocida, y por otro lado tiene una función trófica, es decir, que promueve la diferenciación, en fases embrionarias, de las diferentes células nerviosas.

Fuente:

ABC.es


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